Білок – це біополімер, мономерами якого є амінокислоти, сполучені пептидними звʼязками, а ферменти – це білки (рідше РНК), які пришвидшують хімічні реакції в клітині. Білки мають чотири рівні структурної організації, здатні до денатурації й ренатурації, виконують щонайменше сім функцій в організмі, а ферменти працюють за принципом відповідності активного центру субстрату.
Нижче: формули для задач з молекулярної біології (маса білка, кількість амінокислот, пептидні звʼязки, нуклеотиди й довжина гена), будова амінокислоти й пептидного звʼязку, чотири рівні структури білка та їхні звʼязки, денатурація й ренатурація, сім функцій білків із «якірними» прикладами, властивості ферментів і роль коферментів, покроковий алгоритм розвʼязування задач, пʼять розібраних завдань НМТ, пʼять типових помилок і відповіді на поширені запитання.
🔑 Ключові формули
\(M = 100 \cdot n\)
\(n = \dfrac{M}{100}\)
\(k = n – 1\)
\(H_2O = n – 1\)
\(1\) амінокислота \(\rightarrow\) \(1\) триплет \(\rightarrow\) \(3\) нуклеотиди мРНК \(\rightarrow\) \(3\) нуклеотиди в одному ланцюзі ДНК
\(N = 3n\)
\(N_{2} = 6n\)
\(L = 3n \cdot 0{,}34\) нм
Природних амінокислот у білках: \(20\)
Енергія: \(1\) г білка \(\rightarrow\) \(\approx 17{,}6\) кДж
Оптимум температури ферментів людини: \(36\)–\(37\) °C
Оптимум pH: пепсин \(pH = 1{,}5\)–\(2\), амілаза слини \(pH = 7\)
Як розв'язувати — покроковий метод
-
1 Крок 1. Визначте, що дано і що шукають
Маса білка, кількість амінокислот, кількість нуклеотидів, довжина гена – це чотири величини, між якими треба перейти.
-
2 Крок 2. Перейдіть до кількості амінокислот
Це центральна величина всіх таких задач. З маси: \(n = \dfrac{M}{100}\).
-
3 Крок 3. Перерахуйте на потрібну величину
Пептидні звʼязки: \(k = n – 1\). Нуклеотиди мРНК: \(3n\). Нуклеотиди ДНК: \(6n\). Довжина гена: \(3n \cdot 0{,}34\) нм.
-
4 Крок 4. Перевірте, чи не забули мінус один
Якщо в питанні є слово «звʼязки» або «молекул води», відповідь на одиницю менша за кількість амінокислот.
📝 Розбір реальних завдань НМТ
Приклад 1. Рівень структури білка за описом. Гемоглобін складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів, обʼєднаних у єдиний комплекс. Який рівень структурної організації білка описано?
А. первинна
Б. вторинна
В. третинна
Г. четвертинна
Крок 1. Шукаємо в умові ключове слово. Тут це «чотирьох поліпептидних ланцюгів», тобто йдеться про кілька окремих ланцюгів, а не про один.
Крок 2. Пригадуємо правило: кілька субодиниць разом - це четвертинна структура. Один ланцюг у вигляді глобули був би третинною.
Крок 3. Перевіряємо, чи не пастка. Гемоглобін глобулярний, і слово «глобула» могло б штовхнути до варіанта В. Але питання про кількість ланцюгів, а не про форму.
Відповідь: Г.
Дивіться, тут підступ у тому, що гемоглобін одночасно і глобулярний білок, і чотирисубодиничний. Тому читаємо не назву, а опис.
Приклад 2. Що станеться з ферментом за високої температури. Розчин, що містить фермент амілазу, нагріли до \(90\) °C, потім охолодили до \(37\) °C і додали крохмаль. Крохмаль не розщепився. Чим це можна пояснити?
А. фермент витратився під час нагрівання
Б. відбулася денатурація ферменту і зруйнувався активний центр
В. змінилася первинна структура ферменту
Г. крохмаль не є субстратом для амілази
Крок 1. Що зробила висока температура? Вона зруйнувала просторову структуру білка, тобто спричинила денатурацію.
Крок 2. Що з цього випливає для роботи? Разом із просторовою формою зникає активний центр, а без активного центру субстрат не звʼязується.
Крок 3. Відкидаємо решту. Варіант А хибний: фермент не витрачається в реакції. Варіант В хибний: денатурація не руйнує первинну структуру, послідовність амінокислот лишається. Варіант Г хибний: крохмаль якраз і є субстратом амілази.
Відповідь: Б.
Отож, звертаю увагу на варіант В. Він виглядає солідно і науково, тому його обирають часто. Але денатурація й розрив пептидних звʼязків - це різні речі.
Приклад 3. Задача на кількість амінокислот і пептидних звʼязків. Молекулярна маса білка становить \(4000\). Визначте кількість амінокислотних залишків у ньому та кількість пептидних звʼязків.
Крок 1. Знаходимо кількість амінокислот. Середня молекулярна маса одного амінокислотного залишку - \(100\), тому \(n = \dfrac{4000}{100} = 40\).
Крок 2. Знаходимо кількість пептидних звʼязків. Звʼязки стоять між амінокислотами, тому \(k = n - 1 = 40 - 1 = 39\).
Крок 3. Перевіряємо логіку на маленькому числі. Якщо амінокислот \(3\), звʼязків - \(2\). Формула працює.
Відповідь: \(40\) амінокислот, \(39\) пептидних звʼязків.
Приклад 4. Скільки нуклеотидів у гені, що кодує білок. Білок складається з \(120\) амінокислот. Скільки нуклеотидів містить ділянка молекули ДНК, що кодує цей білок, і яка її довжина?
Крок 1. Одну амінокислоту кодує триплет, тобто три нуклеотиди мРНК: \(3 \cdot 120 = 360\) нуклеотидів мРНК.
Крок 2. ДНК дволанцюгова, тому нуклеотидів удвічі більше: \(N = 360 \cdot 2 = 720\).
Крок 3. Довжину міряємо по одному ланцюгу, бо ланцюги лежать один проти одного: \(L = 360 \cdot 0{,}34 = 122{,}4\) нм.
Відповідь: \(720\) нуклеотидів, довжина - \(122{,}4\) нм.
Тут головна пастка в тому, що довжину рахують по одному ланцюгу, а кількість нуклеотидів - по двох. Якщо помножити на два і там, і там, вийде подвоєна довжина, і бал загублений.
Приклад 5. Функція білка за прикладом. Яку функцію в організмі людини виконує фібрин?
А. транспортну
Б. каталітичну
В. захисну
Г. регуляторну
Крок 1. Пригадуємо, де ми зустрічали фібрин. Це білок, який утворює нитки під час зсідання крові.
Крок 2. Визначаємо, до якої функції належить зсідання крові. Це захист організму від кровотечі, тобто захисна функція.
Крок 3. Перевіряємо конкурентів. Транспортну виконує гемоглобін, каталітичну - ферменти, регуляторну - гормони на кшталт інсуліну.
Відповідь: В.
⚠️ Типові помилки учнів
Учень бачить слова «структура зруйнувалася» і ставить галочку навпроти варіанта про послідовність амінокислот. Правильно так: денатурація руйнує вторинну, третинну і четвертинну структуру, а первинна залишається цілою. Саме тому й можлива ренатурація.
На діагностиках саме це плутають найчастіше. Я показую це на яйці: воно змінило вигляд, але амінокислоти в ньому ті самі, тому воно й далі харчове.
Звідси відповіді на кшталт «ферменту забракло». Правильно: фермент не входить до складу продуктів і після реакції лишається незмінним, одна молекула працює багато разів. Витрачається субстрат, а не фермент.
Порахували \(40\) амінокислот і пишуть \(40\) звʼязків. Правильно – \(39\), бо звʼязок стоїть між сусідніми амінокислотами. Це саме число, до речі, дорівнює кількості молекул води, що виділилася під час синтезу. Раджу перед тим, як писати відповідь, домалювати на чернетці три кружечки і два штрихи між ними: ви одразу побачите, що штрихів на один менше.
Логіка звучить так: \(1\) г білка дає \(17{,}6\) кДж, значить, це паливо. Правильно: енергетична функція у білків є, але вона не основна, клітина спалює білки в останню чергу, коли вуглеводів і ліпідів немає. Основне паливо – це вуглеводи, тож якщо в завданні протиставляють білок і глюкозу, енергетика йде до глюкози.
Фермент білковий і забезпечує саму каталітичну дію, кофермент небілковий і лише допомагає ферменту працювати, часто це вітамін. Питання «яку роль виконують вітаміни в обміні речовин» насправді про коферменти.
Друзі, не лякаємось цієї теми. Так, у ній багато нових слів, але завдання на НМТ з неї бувають у трьох формах: «яка це структура білка», «що станеться з ферментом за таких умов» і «яка функція білка описана в тексті». Тобто це тема, де можна впевнено брати бали, якщо один раз розібратися по-людськи. Білки й ферменти входять до першого розділу програми ЗНО і НМТ з біології – «Вступ. Хімічний склад, структура і функціонування клітин», – і за програмою від вас вимагають знати будову, властивості та функції білків, а окремо ще й властивості та принципи функціонування ферментів.
Я на уроках завжди раджу тримати в голові одну коротку логіку: послідовність амінокислот задає форму, форма задає функцію. Якщо ви це запамʼятаєте, ви правильно відповісте на половину питань про білки, навіть якщо забудете конкретні назви.
Ось перевірка, яку я даю учням щодо рівнів структури: питаю себе, чи є в описі просторова форма. Немає форми, просто «порядок амінокислот» – первинна. Є спіраль або шар – вторинна. Є обʼємна глобула з одного ланцюга – третинна. Є кілька ланцюгів разом – четвертинна. Це працює майже на всіх формулюваннях НМТ.
Денатурація – найулюбленіша пастка НМТ у цій темі. Формулювання «денатурація завжди незворотна» здається логічним, бо в житті ми бачимо тільки яєчню. А правильна відповідь: денатурація буває зворотною, і тоді вона називається ренатурацією.
Мій робочий спосіб не плутати функції – тримати в голові по одному «якірному» білку на функцію. Гемоглобін – транспорт. Колаген – структура. Інсулін – регуляція. Антитіло – захист. Міозин – рух. Амілаза – каталіз. Коли в завданні зʼявляється незнайома назва, я дивлюся, на який якір вона схожа за описом.
І маленька підказочка, яку я даю на кожному занятті: назви ферментів переважно закінчуються на -аза. Якщо в завданні бачите слово на -аза, це майже завжди фермент.
Пʼять типових помилок дають більшість втрачених балів у першому розділі. Тому на курсі ми відпрацьовуємо саме їх – окремим блоком тестів на кожну. Одна тема – це добре, але на НМТ біологія – це десятки тем, і хімічний склад клітини найлогічніше проходити цілим блоком: хімічний склад клітини, далі вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти й АТФ.
Хочете план підготовки з біології під ваш рівень? Залиште імʼя і телефон, і ми передзвонимо.
Дивіться також: Хімічний склад клітини · Вуглеводи: моно-, оліго- і полісахариди · Нуклеїнові кислоти: ДНК і РНК
Що таке білок і з чого він складається. Білок – це біополімер, тобто велика молекула, зібрана з багатьох однакових за типом ланок. Ланка тут називається мономером, і в білках цим мономером є амінокислота. Уявіть намисто: намистинки – це амінокислоти, нитка – це ланцюг звʼязків.
Будова амінокислоти. Кожна амінокислота має однакову частину (аміногрупа \(NH_2\), карбоксильна група \(COOH\) і центральний атом карбону) і різну частину – так званий радикал \(R\). Саме радикал робить одну амінокислоту не схожою на іншу: одні радикали гідрофільні, тобто люблять воду, інші гідрофобні, тобто воду відштовхують. І ось цей поділ на «люблю воду» і «не люблю воду» потім визначає, як білок згорнеться в просторі. Тримайте це в голові, бо на НМТ дуже часто питання побудовані саме на гідрофобній взаємодії.
Пептидний звʼязок. Амінокислоти сполучаються між собою пептидним звʼязком: карбоксильна група однієї амінокислоти реагує з аміногрупою наступної, і внаслідок цього відщеплюється молекула води. Ланцюг з кількох амінокислот називають пептидом, з багатьох – поліпептидом. Природних амінокислот, які входять до складу білків, \(20\), і саме порядок їхнього чергування задає всю подальшу долю молекули.
Первинна структура – це послідовність амінокислот у ланцюзі, сполучених пептидними звʼязками. Тільки послідовність, ніякої форми в просторі. Звʼязок тут ковалентний (пептидний), тобто найміцніший з усіх, які тримають білок.
Вторинна структура – це закручування ланцюга в альфа-спіраль або складання в бета-шар (його ще називають складчастим шаром). Тримається на водневих звʼязках між групами самого пептидного каркаса. Водневий звʼязок слабкий, але їх багато, тому разом вони тримають форму.
Третинна структура – це вже тривимірна форма, глобула або фібрила, коли спіралі й шари вкладаються в компактне тіло. Тримається одразу на кількох типах взаємодій: гідрофобній взаємодії (гідрофобні радикали ховаються всередину, від води), водневих звʼязках, йонних звʼязках і дисульфідних мостиках між залишками цистеїну. Саме третинна структура зазвичай є робочою формою білка.
Четвертинна структура – це обʼєднання кількох окремих поліпептидних ланцюгів (субодиниць) в один функціональний комплекс. Класичний приклад для НМТ – гемоглобін, що складається з чотирьох субодиниць. Якщо в питанні є слово «кілька ланцюгів» або «субодиниці», це четвертинна.
Глобулярні й фібрилярні білки. За формою третинної й четвертинної структури білки поділяють на глобулярні (кулькоподібні, зазвичай розчинні у воді: ферменти, гемоглобін, антитіла) і фібрилярні (витягнуті, нитчасті, нерозчинні: колаген, кератин, фібрин). Цей поділ теж є в програмі, і його теж питають.
Денатурація і ренатурація. Денатурація – це руйнування природної просторової структури білка (вторинної, третинної, четвертинної) без розриву первинної структури. Тобто послідовність амінокислот залишається цілою, а форма втрачається, і білок перестає працювати. Що спричиняє денатурацію: висока температура, зміна pH (кислоти й луги), важкі метали, спирт, радіація, сильне механічне перемішування. Найпростіший побутовий приклад, який усі бачили, – смажене яйце. Білок був прозорий і рідкий, став білий і твердий. Первинна структура на місці, а форма пішла назавжди. Ренатурація – це відновлення природної структури білка після денатурації, коли шкідливий чинник забрали, а первинна структура не постраждала. Але тут важливий нюанс: ренатурація можлива лише за неглибокої денатурації. Якщо вплив був сильним і тривалим, процес стає незворотним, і смажене яйце вже ніколи не стане сирим.
Функції білків. Основних біологічних функцій білків сім, і в завданнях НМТ їх зазвичай подають через приклад: дають назву конкретного білка, а ви маєте назвати функцію.
- Каталітична (ферментативна): пришвидшення реакцій. Приклади: амілаза, пепсин, каталаза.
- Структурна (будівельна): білки як матеріал. Приклади: колаген у сполучній тканині, кератин у волоссі й нігтях, білки клітинних мембран.
- Транспортна: перенесення речовин. Приклади: гемоглобін переносить кисень, білки-переносники в мембрані транспортують йони.
- Захисна: антитіла (імуноглобуліни) знешкоджують чужорідні речовини, фібрин забезпечує зсідання крові.
- Регуляторна: гормони білкової природи. Приклади: інсулін, соматотропін.
- Рухова (скоротлива): актин і міозин у мʼязах, тубулін у мікротрубочках.
- Енергетична: при повному розщепленні \(1\) г білка виділяється приблизно \(17{,}6\) кДж енергії. Але зверніть увагу: для клітини це не основне джерело енергії, білки йдуть в енергію тоді, коли вуглеводів і жирів бракує.
Окремо згадаю рецепторну функцію: білки мембрани приймають сигнали і передають їх у клітину. У програмі вона проходить через тему мембран, але в тестах на функції білків трапляється.
Ферменти й активний центр. Ферменти – це біологічні каталізатори, здебільшого білкової природи, які пришвидшують хімічні реакції в клітині, не змінюючись самі і не входячи до складу продуктів реакції. Ключова частина ферменту, де відбувається робота, називається активним центром. Активний центр – це невелика ділянка молекули ферменту, утворена радикалами кількох амінокислот, просторова форма якої відповідає формі субстрату. Субстрат – це та речовина, на яку фермент діє. Тобто субстрат заходить в активний центр, як ключ у замок, утворюється комплекс фермент-субстрат, реакція відбувається, продукти виходять, а фермент лишається таким самим і бере наступну молекулу.
Головні властивості ферментів, які треба знати для НМТ:
- Специфічність: кожен фермент діє на один субстрат або на групу дуже схожих субстратів. Амілаза розщеплює крохмаль і не візьметься за білок.
- Висока ефективність: фермент пришвидшує реакцію в мільйони разів порівняно з неферментативним перебігом.
- Залежність від температури: є оптимум. Для ферментів людини це приблизно \(36\)–\(37\) °C. Нижче реакція йде повільніше, вище фермент денатурує і робота припиняється.
- Залежність від pH: у кожного ферменту свій оптимум. Пепсин шлунка працює в кислому середовищі, приблизно \(pH = 1{,}5\)–\(2\), а амілаза слини – у слабколужному, приблизно \(pH = 7\).
- Не витрачається: одна молекула ферменту обслуговує багато молекул субстрату.
- Не змінює напрямку реакції: фермент лише пришвидшує те, що і так може відбутися.
Коферменти. Багато ферментів працюють не самі, а разом із коферментом. Кофермент – це небілкова частина, потрібна для роботи ферменту, і дуже часто його роль виконують вітаміни або їх похідні. Ось чому нестача вітамінів бʼє по обміну речовин: без кофермента фермент стоїть без роботи.
Назви ферментів. Назви ферментів переважно закінчуються на -аза. Амілаза, ліпаза, каталаза, ДНК-полімераза, лігаза. Якщо в завданні бачите слово на -аза, це майже завжди фермент. Винятки теж є, і їх треба просто знати: пепсин, трипсин, хімотрипсин і лізоцим – це теж ферменти, хоч і без -ази.
Де тема перетинається з іншими розділами. За програмою ферменти згадуються ще у двох темах: вони забезпечують процеси обміну речовин (гліколіз, клітинне дихання, фотосинтез) і процеси транскрипції та трансляції. Тому питання «яка роль ферментів у біосинтезі білка» – це теж питання цієї теми, просто з іншого розділу. Якщо ви розбираєте нуклеїнові кислоти, там ферменти вилізуть одразу: ДНК-полімераза, РНК-полімераза.
- Питаю себе, чи є в описі просторова форма.
- Немає форми, просто «порядок амінокислот» – первинна.
- Є спіраль або шар – вторинна.
- Є обʼємна глобула з одного ланцюга – третинна.
- Є кілька ланцюгів (субодиниць) разом – четвертинна.
- \(n = \dfrac{M}{100}\) – кількість амінокислот з маси білка.
- \(k = n – 1\) – пептидні звʼязки; стільки ж молекул води.
- \(3n\) – нуклеотиди мРНК; \(6n\) – нуклеотиди ДНК.
- \(L = 3n \cdot 0{,}34\) нм – довжина гена (по одному ланцюгу).
- Перевірити «мінус один», якщо в питанні «звʼязки» або «молекули води».
- Гемоглобін – транспорт.
- Колаген – структура.
- Інсулін – регуляція.
- Антитіло (і фібрин) – захист.
- Міозин (актин) – рух.
- Амілаза – каталіз.
❓ Часті запитання
Скільки амінокислот входить до складу білків
До складу білків живих організмів входить \(20\) природних амінокислот. Саме порядок їхнього чергування в ланцюзі задає первинну структуру білка, а отже, і всю його форму та функцію.
Чим денатурація відрізняється від ренатурації
Денатурація – це втрата природної просторової структури білка під дією температури, кислот, лугів, важких металів чи спирту, а ренатурація – це її відновлення після того, як шкідливий чинник забрали. Ренатурація можлива лише за неглибокої денатурації і лише тоді, коли первинна структура не постраждала.
Чому фермент працює лише зі своїм субстратом
Тому що активний центр ферменту має просторову форму, яка відповідає формі саме цієї речовини, як замок відповідає ключу. Ця властивість називається специфічністю. Якщо форма субстрату інша, він просто не зʼєднається з активним центром і реакція не піде.
Що станеться з ферментом при температурі 100 градусів
Фермент денатурує і назавжди втратить активність, бо разом із просторовою структурою руйнується активний центр. Оптимальна температура для ферментів людини – приблизно \(36\)–\(37\) °C, і при значному перевищенні цієї межі денатурація стає незворотною.
Як порахувати кількість пептидних звʼязків у білку
Кількість пептидних звʼязків на одиницю менша за кількість амінокислот: \(k = n – 1\). Якщо в задачі дана молекулярна маса білка, спершу знайдіть кількість амінокислот за формулою \(n = \dfrac{M}{100}\), а потім відніміть одиницю.
Який білок є прикладом четвертинної структури
Класичний приклад четвертинної структури – це гемоглобін: він складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів, обʼєднаних в один функціональний комплекс. Якщо в завданні згадують кілька субодиниць в одному білку, це завжди четвертинна структура.
Чому назви ферментів закінчуються на -аза
Це загальноприйнятий принцип назв ферментів: до назви субстрату або типу реакції додають закінчення -аза. Амілаза діє на амілозу (крохмаль), ліпаза – на ліпіди, ДНК-полімераза синтезує ДНК. Історичні винятки без -ази теж є – це пепсин, трипсин, хімотрипсин і лізоцим.